中科院生物物理研究所导师介绍：王志珍

　　王志珍院士研究员博士生导师
　　中国科学院院士，第三世界科学院院士
　　中科院生物物理所，生物大分子国家重点实验室，创新课题组组长
　　研究方向：蛋白质氧化折叠与质量控制
　　电子邮件(E-mail)chihwang@sun5.ibp.ac.cn
　　电话(Tel)************
　　传真(Fax)************
　　邮政编码100101
　　英文版个人网页
　　简历&研究组工作摘要
　　1959-1964中国科学技术大学生物物理系大学毕业
　　1964-今中国科学院生物物理研究所研究实习员，助理研究员，副研究员，研究员
　　1979-1981德国羊毛研究所，Humboldt访问学者
　　1981-1982美国国立健康研究院，Fogarty访问学者
　　1987-1988美国希望城国立医学中心，访问科学家
　　1988-1991美国食品和药物管理局，访问科学家
　　1991-1993加拿大阿尔伯特大学，ResearchAssociate
　　1995,5-8德国哥丁根大学，访问科学家
　　1998,2-4香港科技大学，访问教授
　　1995-2001亚洲大洋洲生物化学家和分子生物学家联合会(FAOBMB)中国代表
　　2001当选为中国科学院院士
　　2005当选为发展中国家科学院（TWAS）院士
　　曾获发展中国家科学院基础科学奖（生物学奖）；何梁何利基金科学与技术进步奖；国家自然科学奖二等奖二次；中科院自然科学奖一等奖、二等奖；中国科学院优秀导师奖三次；全国三八红旗手；第六届中国十大女杰等。
　　研究组工作摘要
　　本研究组近二十年来集中在蛋白质折叠研究。
　　一、在国内开辟了分子伴侣和折叠酶研究的新方向
　　提出“蛋白质二硫键异构酶（PDI）既是酶又是分子伴侣”的假说，为此假说提供了实验支持；系统研究了一些帮助蛋白质折叠的分子伴侣和酶的两种活性的结构基础和作用机制，建立了折叠酶帮助蛋白质折叠较全面的作用模式。近来我们通过结构生物学和生物化学的手段揭示PDI的构象受其氧化还原状态的调控，还原态PDI处于“关闭”构象，而氧化态PDI处于“开启”状态，暴露出更多的疏水表面和容纳空间，具有更强的底物结合能力。最近解析了含全部4个硫氧还蛋白结构域的人源PDI在不同氧化还原状态下的晶体结构，这是50年来哺乳动物PDI结构的首次报道。结构揭示了人源PDI氧化还原导致的构象变化的分子机制，进一步提出“PDI是氧化还原调控的分子伴侣”。审稿人认为这些工作“解决了哺乳动物PDI结构长期以来一直悬而未决的问题”，“对PDI的领域以及我们对蛋白质氧化折叠问题的认识做出了重要的贡献”，“让我们对人源PDI分子伴侣活力的结构基础的理解前进了重要的一步”，“对我们理解这类重要蛋白的功能非常关键”。进一步拟基于PDI不同氧化还原状态的晶体结构开展计算生物学模拟，鉴定PDI不同构象间转化的结构细节和生物学意义。